medgenМедицинская генетикаMedical Genetics2073-7998Publishing House «Genius Media» LLC10.25557/2073-7998.2025.11.139-140medgen-3329Research ArticleКРАТКОЕ СООБЩЕНИЕBRIEF REPORTПолиморфизм rs1136141 HSPA8 связан с увеличением площади очага ишемического инсультаPolymorphism rs1136141 HSPA8 is associated with an increase in the brain infarct sizeШиленокИ. В.ShilenokI. V.

305041, Курск, ул. К. Маркса, д.3

3, K. Marx st., Kursk, 305041

irinka.zharikova.96@mail.ruФГБОУ ВО Курский государственный медицинский университет Министерства здравоохранения Российской ФедерацииРоссияKursk State Medical UniversityRussian Federation2025241220252411139140Copyright © Шиленок И.В., 20252025Шиленок И.В.Shilenok I.V.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.medgen-journal.ru/jour/article/view/3329

Ишемический инсульт (ИИ) – одна из ведущих причин инвалидизации и смертности. Ключевую роль в его патогенезе играет нарушение протеостаза и, соответственно, нарушения функций белков теплового шока (HSP). В этом исследовании мы стремились оценить влияние полиморфизмов гена HSPA8, кодирующего белок теплового шока, на клиническое течение ИИ. Методом ПЦР в реальном времени были генотипированы образцы ДНК 888 пациентов с ИИ по трем локусам гена HSPA8 (rs1461496, rs10892958, rs1136141). Анализ показал, что полиморфизм rs1136141 HSPA8 ассоциирован с увеличением площади очага инсульта (β = 112.5±54.07, Pperm = 0,04). Биоинформатический анализ данного полиморфизма установил, что аллель A rs1136141 HSPA8 может быть связан с регуляцией иммунного ответа, апоптоза и ангиогенеза, что, в свою очередь, может способствовать повреждению тканей в процессе ишемии/реперфузии.

Ischemic stroke (IS) is one of the leading causes of disability and mortality. A key role in its pathogenesis is played by impaired proteostasis and, accordingly, impaired functions of heat shock proteins (HSP). In this study, we sought to evaluate the impact of polymorphisms of the HSPA8 gene encoding heat shock protein on the clinical course of IS. DNA samples of 888 patients with IS were genotyped by real-time PCR at three loci of the HSPA8 gene (rs1461496, rs10892958, rs1136141). The analysis showed that the rs1136141 HSPA8 polymorphism is associated with an increase in the brain infarct size (β = 112.5±54.07, Pperm = 0.04). Bioinformatic analysis of this polymorphism established that the A allele of rs1136141 HSPA8 may be associated with the regulation of the immune response, apoptosis and angiogenesis, which in turn may contribute to tissue damage during ischemia/reperfusion.

SNPHSP70HSPA8ишемический инсультплощадь очагаSNPHSP70HSPA8ischemic strokebrain infarct sizeФГБОУ ВО КГМУ Минздрава РоссииKursk State Medical UniversityReferencesSopha P., Kadokura H., Yamamoto Y., et al. A novel mammalian ER-located J-protein, DNAJB14, can accelerate ERAD of misfolded membrane proteins. Cell Struct Funct. 2012; 37:177–187. https://doi.org/10.1247/csf.12017Sopha P., Kadokura H., Yamamoto Y., et al. A novel mammalian ER-located J-protein, DNAJB14, can accelerate ERAD of misfolded membrane proteins. Cell Struct Funct. 2012; 37:177–187. https://doi.org/10.1247/csf.12017Young J.C., Hoogenraad N.J., Hartl F.U. Molecular chaperones Hsp90 and Hsp70 deliver preproteins to the mitochondrial import receptor Tom70. Cell. 2003; 112:41–50. https://doi.org/10.1016/s00928674(02)01250-3Young J.C., Hoogenraad N.J., Hartl F.U. Molecular chaperones Hsp90 and Hsp70 deliver preproteins to the mitochondrial import receptor Tom70. Cell. 2003; 112:41–50. https://doi.org/10.1016/s00928674(02)01250-3Matsumura Y., Sakai J., Skach W.R. Endoplasmic reticulum protein quality control is determined by cooperative interactions between Hsp/ c70 protein and the CHIP E3 ligase. J Biol Chem. 2013; 288:31069–31079. https://doi.org/10.1074/jbc.M113.479345Matsumura Y., Sakai J., Skach W.R. Endoplasmic reticulum protein quality control is determined by cooperative interactions between Hsp/ c70 protein and the CHIP E3 ligase. J Biol Chem. 2013; 288:31069–31079. https://doi.org/10.1074/jbc.M113.479345Zhang M., Liu Q., Meng H., et al. Ischemia-reperfusion injury: molecular mechanisms and therapeutic targets. Sig Transduct Target Ther. 2024; 9:1–39. https://doi.org/10.1038/s41392-023-01688-xZhang M., Liu Q., Meng H., et al. Ischemia-reperfusion injury: molecular mechanisms and therapeutic targets. Sig Transduct Target Ther. 2024; 9:1–39. https://doi.org/10.1038/s41392-023-01688-xKalogeris T., Baines C.P., Krenz M., Korthuis R.J. Ischemia/Reperfusion. Compr Physiol. 2016; 7:113–170. https://doi.org/10.1002/cphy.c160006Kalogeris T., Baines C.P., Krenz M., Korthuis R.J. Ischemia/Reperfusion. Compr Physiol. 2016; 7:113–170. https://doi.org/10.1002/cphy.c160006Szyller J., Bil-Lula I. Heat shock proteins in oxidative stress and ischemia/reperfusion injury and benefits from physical exercises: a review to the current knowledge. Oxidative Medicine and Cellular Longevity.2021; 2021: 6678457.Szyller J., Bil-Lula I. Heat shock proteins in oxidative stress and ischemia/reperfusion injury and benefits from physical exercises: a review to the current knowledge. Oxidative Medicine and Cellular Longevity.2021; 2021: 6678457.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.