medgenМедицинская генетикаMedical Genetics2073-7998Publishing House «Genius Media» LLC10.25557/2073-7998.2025.04.12-13medgen-2942Research ArticleКРАТКОЕ СООБЩЕНИЕBRIEF REPORTИзучение влияния химических мутагенов на протеом бактериальной клетки с помощью Lux-биосенсоровStudy of the effect of chemical bacterial cell proteome using Lux biosensorsАбилевС. К.AbilevS. K.

Абилев Серикбай Каримович

119991 г. Россия, ул. Губкина, д.3

Serikbai K. Abilev

3, Gubkina st., Moscow, 119991

abilev@vigg.ruСмирноваС. В.SmirnovaS. V.

119991 г. Россия, ул. Губкина, д.3

3, Gubkina st., Moscow, 119991

КуркиеваА. Г.KurkievaA. G.

119991 г. Россия, ул. Губкина, д.3

3, Gubkina st., Moscow, 119991

ФГБУН Институт общей генетики им. Н.И. Вавилова Российской академии наукРоссияN.I. Vavilov Institute of General Genetics of Russian Academic ScienceRussian Federation2025260720252441213Copyright © Абилев С.К., Смирнова С.В., Куркиева А.Г., 20252025Абилев С.К., Смирнова С.В., Куркиева А.Г.Abilev S.K., Smirnova S.V., Kurkieva A.G.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.medgen-journal.ru/jour/article/view/2942

Белки теплового шока, осуществляющие функции шаперонов, способствуют процессу фолдинга de novo синтезированных белков и рефолдинга денатурированных белков. Показано, что мутагены формальдегид, азид натрия и бихромат калия вызывают нарушения в структурах белков, что было зарегистрировано по люминесценции биосенсоров на основе штамма E. coli K12 MG1655, люминесцирующих в ответ на появление в клетке белков с нарушенной структурой.

Heat shock proteins, which perform the functions of chaperones, contribute to the process of de novo folding of synthesized proteins and refolding of denatured proteins. It has been shown that mutagens formaldehyde, sodium azide, and potassium bichromate cause disturbances in protein structures, which was recorded by the luminescence of biosensors based on the E. coli strain K12 MG1655, which luminesce in response to the appearance of structurally disturbed proteins in the cell.

фолдинг белковшапероныlux-биосенсорыформальдегидазид натриябихромат калияprotein foldingchaperoneslux biosensorsformaldehydesodium azidepotassium bichromateReferencesМельников Е.Е., Ротанова Т.В. Молекулярные шапероны. Биоорганическая химия. 2010; 36(1): 1–10.Melnikov E.E., Rotanova T.V. Molecular chaperones. Bioorganic Chemistry. 2010; 36(1): 1–10. (In Russian)Hesterkamp T., Bukau B. Role of the DnaK and HscA homologs of Hsp70 chaperones in protein folding in E. coli. EMBO Journal. 1998; 17: 4818–4828. doi:10.1093/emboj/17.16.4818.Hesterkamp T., Bukau B. Role of the DnaK and HscA homologs of Hsp70 chaperones in protein folding in E. coli. EMBO Journal. 1998; 17: 4818–4828. doi:10.1093/emboj/17.16.4818.Мелкина О.Е., Котова В.Ю., Манухов И.В., Завильгельский Г.В. Влияние шаперонов Ibpab и Clpa на опосредованную DnaKJE рефолдинг бактериальных люцифераз в клетках Escherichia coli. Молекулярная биология. 2011; 45(3): 479–483.Melkina O.E., Kotova V.Y., Manukhov I.V., Zavilgelsky G.V. Effects of the Ibpab and Clpa chaperones on DnaKJE-dependent refolding of bacterial luciferases in Escherichia coli cells. Molecular Biology. 2011; 45(3): 479–483. (In Russian)Кришин А.Э. Индукция мутаций растворами формальдегида у Drosophila melanogaster. Американский натуралист. 1956; 90: 377–38.Krishin A.E. Induction of mutations by formaldehyde solutions in Drosophila melanogaster. American Naturalist. 1956; 90: 377–38. (In Russian)Owais W.M., Rosichan J.L., Ronald R.C., Kleinhofs A., Nilan R.A. A mutagenic metabolite synthesized by Salmonella typhimurium grown in the presence of azide is azidoalanine. Mutation Research. 1983; 118: 229–239. doi:10.1016/0165-1218(83)90207-0.Owais W.M., Rosichan J.L., Ronald R.C., Kleinhofs A., Nilan R.A. A mutagenic metabolite synthesized by Salmonella typhimurium grown in the presence of azide is azidoalanine. Mutation Research. 1983; 118: 229–239. doi:10.1016/0165-1218(83)90207-0.Nickens K.P., Patierno S.R., Ceryak S. Chromium genotoxicity: A double-edged sword. Chemico-Biological Interactions. 2010; 188: 276–288. doi:10.1016/j.cbi.2010.04.018.Nickens K.P., Patierno S.R., Ceryak S. Chromium genotoxicity: A double-edged sword. Chemico-Biological Interactions. 2010; 188: 276–288. doi:10.1016/j.cbi.2010.04.018.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.